Lundi prochain : Réunion mensuelle du Club SB ce 26 juin 2023

• Posté par : Ahmad Saleh
• 21 juin 2023
• Sans commentaire

"Si vous êtes déjà inscrit à la réunion du 26 juin 2023, veuillez ignorer cet e-mail"

Nous tenons à vous informer que la réunion mensuelle en ligne de Club de biologie synthétique (club SB) aura lieu ce lundi 26 juin à 12h00 (EST). S'il te plaît, Cliquez ici pour vous inscrire après quoi vous recevrez le lien de la rencontre (zoom). Titre: "Lutter contre les déchets plastiques PET grâce à la levure boulangère" Présentateur: Raphaël Loll, Chercheur associé à l'Université de Toronto, Terrence Donnelly Centre for Cellular and Biomolecular Research, Canada. Temps: Lundi 26 juin 2023 à 12h00 (EST). Endroit: En ligne (via Zoom). Le lien zoom de la rencontre vous est fourni par mail après votre inscription. Cliquez ici enregistrer. Résumé: Au cours des 70 dernières années depuis l'introduction du plastique dans les objets du quotidien, les déchets plastiques sont devenus un problème croissant. Avec plus de 400 millions de tonnes de plastique produites chaque année, des solutions de recyclage du plastique et de réduction des déchets plastiques sont indispensables. Récemment, plusieurs enzymes capables de dégrader le plastique PET (PolyEthylene Teraphthalate) ont été identifiées et conçues. En particulier, les enzymes PETase et MHETase de Idéonella sakaiensis, se sont avérés permettre la dépolymérisation du PET en les deux précurseurs utilisés pour sa synthèse, l'éthylène glycol (EG) et l'acide téréphtalique (TPA). Il est important de noter que l'EG et le TPA peuvent être réutilisés pour la synthèse du PET permettant un recyclage complet et durable du PET. Dans cet exposé, je discuterai de nos travaux récemment publiés en utilisant Saccharomyces cerevisiae comme plate-forme pour développer un catalyseur de cellules entières exprimant l'enzyme MHETase, qui convertit le MHET (téréphtalate de monohydroxyéthyle) en TPA et EG, à la surface des cellules. Je présenterai comment nous avons conçu et évalué plusieurs architectures de construction pour un affichage de surface efficace. Je présenterai également nos données montrant que les constructions d'affichage MHETase sont actives contre un substrat modèle, ainsi que MHET, et affichent une activité comparable à l'enzyme MHETase purifiée. De plus, je discuterai des avantages de notre système en ce qui concerne la stabilité des enzymes dans le temps et sur une gamme de pH et de températures. Enfin, je discuterai également de nos efforts actuels pour établir l'affichage de surface PETase.